Propiedades emulsificantes y espumantes de las proteínas de harina de cacahuate ( Arachis hypogaea Lineau)

Abstract

The functional properties of proteins present in peanut ( Arachis hypogaea Lineau) flour were studied. The influence of the pH and protein solubility on emulsifying and foaming properties of peanut flour was evaluated. The isoelectric point (Ip) of these proteins was found at the pH of 4,0; and the isoelectric region between pH 3,0 and 5,0. The evaluated surface properties decreased in the isolectric region. The emulsifying activity and time stability (30 and 120 minutes) significantly decreased at the pI; the emulsifying stability at the temperature of 80°C decreased in all the isoelectric region until the pH of 6,0. The foaming activity had the best values at the pH of 2,0. The correlation between protein solubility and surface properties were more significant for emulsifying properties than for foaming properties.

Se estudiaron las propiedades funcionales de las proteínas presentes en la harina de cacahuate ( Arachis hypogaea Lineau). Fue evaluada la influencia que tienen el pH y la solubilidad proteica sobre las propiedades emulsificantes y espumantes de las proteínas de harina de cacahuate. El punto isoeléctrico (pI) de estas proteínas se encuentra a pH 4,0; mientras que la región isoeléctrica está entre los valores de pH de 3,0 y 5,0. Las propiedades de superficie evaluadas disminuyeron en la región isoeléctrica, siendo que la actividad emulsificante y la estabilidad emulsificante en los tiempos de 30 y 120 minutos disminuyeron fuertemente en el pI; las estabilidades emulsificantes en relación a la temperatura (80 ºC) diminuyeron en toda la región isoeléctrica extendiéndose hasta el pH 6,0. La actividad espumante mostró sus mejores valores a pH 2,0. Las correlaciones entre la solubilidad protéica y las propiedades de superficie fueron más importantes para las propiedades emulsificantes que para las espumantes.

Full text

RESUMEN
Propiedades emulsificantes y espumantes de las
proteínas de harina de cacahuate (Arachis hypogaea Li-
neau)
Se estudiaron las propiedades funcionales de las proteí-
nas presentes en la harina de cacahuate (Arachis hypogaea
Lineau). Fue evaluada la influencia que tienen el pH y la so-
lubilidad proteica sobre las propiedades emulsificantes y es-
pumantes de las proteínas de harina de cacahuate. El punto
isoeléctrico (pI) de estas proteínas se encuentra a pH 4,0;
mientras que la región isoeléctrica está entre los valores de
pH de 3,0 y 5,0. Las propiedades de superficie evaluadas
disminuyeron en la región isoeléctrica, siendo que la activi-
dad emulsificante y la estabilidad emulsificante en los tiem-
pos de 30 y 120 minutos disminuyeron fuertemente en el pI;
las estabilidades emulsificantes en relación a la temperatura
(80 ºC) diminuyeron en toda la región isoeléctrica extendién-
dose hasta el pH 6,0. La actividad espumante mostró sus
mejores valores a pH 2,0. Las correlaciones entre la solubi-
lidad protéica y las propiedades de superficie fueron más im-
portantes para las propiedades emulsificantes que para las
espumantes.
PALABRAS-CLAVE:Actividad emulsificante – Actividad
espumante – Cacahuate – Estabilidad emulsificante – Esta-
bilidad espumante – Propiedades funcionales – Solubilidad
proteica.
SUMMARY
Emulsifying and foaming properties of peanut
(Arachis hypogaea Lineau) flour.
The functional properties of proteins present in peanut
(Arachis hypogaea Lineau) flour were studied.The influence
of the pH and protein solubility on emulsifying and foaming
properties of peanut flour was evaluated. The isoelectric
point (Ip) of these proteins was found at the pH of 4,0; and
the isoelectric region between pH 3,0 and 5,0. The evaluated
surface properties decreased in the isolectric region. The
emulsifying activity and time stability (30 and 120 minutes)
significantly decreased at the pI; the emulsifying stability at
the temperature of 80°C decreased in all the isoelectric
region until the pH of 6,0. The foaming activity had the best
values at the pH of 2,0. The correlation between protein
solubility and surface properties were more significant for
emulsifying properties than for foaming properties.
KEY-WORDS:Emulsifying activity – Emulsifying stability
– Foam activity – Foam stability – Functional properties –
Peanut – Protein solubility.
Propiedades emulsificantes y espumantes de las proteínas de harina de cacahuate
(Arachis hypogaea Lineau)
Por, J. C. Ferreyra1, E. M. Kuskoski1, M.T. Bordignon Luiz1, D. Barrera Arellano2yR. Fett1
1 Departamento de Ciencia e Tecnología de Alimentos, Universidade Federal de Santa Catarina,
Rod. Admar Gonzaga 1346, Itacorubi, Florianópolis, CEP:88034-001. rfett@cca.ufsc.br
2 Laboratório de Óleos e Gorduras, Faculdade de Engenharia de Alimentos,
Unicamp Caixa Postal 6091. Campinas, SP 13.081-970.
1. INTRODUCCIÓN
El cacahuate se clasifica dentro de la familia de
las Leguminosas, subfamilia Papilionácea, genero
Arachis. De las 12 especies conocidas, la más im-
portante es la Arachis hypogaea Lineau, el caca-
huate común. Esta especie se caracteriza por la
producción subterránea de semillas con alto conte-
nido de aceite y proteínas. El contenido en aceite
es de aproximadamente 44% a 56%. La torta de ex-
tracción del aceite es utilizada para la fabricación
de harina de cacahuate, con aplicación en produc-
tos alimenticios y en la formulación de productos
para alimentación animal (Prosea, 1997). Con res-
pecto a la composición química, la torta sin cutícu-
la, presenta un promedio de 46,6% de proteínas y
5,5% de fibras. La torta de cacahuate es uno de los
mejores suplementos para alimentación animal por
contener proteínas de alto valor biológico (Gross y
Guzmán, 1995)
La industria de oleaginosas en el mundo, y par-
ticularmente en Brasil, genera enormes cantidades
de materiales proteicos (tortas y harinas) de gran
valor nutricional, pero estos materiales son destina-
dos casi en su totalidad para la alimentación ani-
mal, generando un retorno económico y social muy
reducido. Una alternativa para la revalorización de
estos recursos es la aplicación de tecnologías mo-
dernas que añaden valor mediante la transforma-
ción en productos con características y propieda-
des que permitan su uso en alimentación humana
y/o en las industrias farmacéutica y cosmética
(Campos Lasca, 2001).
Varios estudios han sido conducidos con dife-
rentes tipos de proteínas, en la búsqueda de mejo-
rar y ampliar su uso como ingredientes funcionales.
Estudios enfocados a la mejoría de las propiedades
funcionales de proteínas alimenticias requieren
mayor destaque por parte de los investigadores,
dado que, tales proteínas poseen una amplia apli-
cación tecnológica en la industria de alimentos;
agregando a los productos características reológi-
cas interesantes. Las propiedades funcionales de
las proteínas son influenciadas por diversos facto-
res, entre ellos, las condiciones del medio circun-
dante, la presencia de iones y de otros compuestos
(McClementes, 1999).
264
GRASAS Y ACEITES, 58 (3),
JULIO-SEPTIEMBRE, 264-269, 2007,
ISSN: 0017-3495

GRASAS Y ACEITES, 58 (3), JULIO-SEPTIEMBRE, 264-269, 2007, ISSN: 0017-3495 265
PROPIEDADES EMULSIFICANTES Y ESPUMANTES DE LAS PROTEÍNAS DE HARINA DE CACAHUATE…
Varios trabajos están siendo desarrollados en
busca de mejorar las propiedades funcionales de
proteínas tales como: proteínas del suero lácteo
(Turgeoni et al., 1992), globulina bovina (Ornellas et
al., 2001), también se está trabajando en la evalua-
ción de las diferentes propiedades funcionales de
las proteínas a través de variables composicionales
y su potencial de aplicación en la industria de ali-
mentos (Silva et al., 1997; Solórzano Lemos et al.,
1997; Anton y Gandemer, 1997; Duarte et al., 1998;
Ven Der Van et. al., 2001; Ornellas et al., 2003).
Considerándose la importancia del desarrollo
de nuevos productos para atender a la demanda
del mercado de ingredientes, con aplicación en la
formulación de alimentos, el presente trabajo buscó
caracterizar las propiedades funcionales de super-
ficie de las proteínas de harina desengrasada de
cacahuate a diferentes valores de pH y sus relacio-
nes con la solubilidad proteica.
2. MATERIAL Y MÉTODOS
2.1. Materia prima
Harina desengrasada de cacahuate (HC), gentil-
mente donada por Nutrin Corporation (Nutritional In-
gredients, USA); Cloruro de ácido palmítico (AKSO.
Todos los demás reactivos utilizados no sufrieron nin-
guna etapa de purificación previa, siendo comercial-
mente disponibles y con grado de pureza analítico.
2.2. Composición proteica y de aminoácidos
de la harina de cacahuate
Los análisis realizados en la harina de cacahua-
te fueron: contenido de proteína bruta por el méto-
do Kjeldahl (AOAC, 1995), utilizando el factor 5,46
(Rhee et al., 1973; McWatters et al., 1976) y com-
posición en aminoácidos realizada vía hidrólisis de
proteínas, a través de cromatografía de intercambio
iónico en analizador automático de aminoácidos de
la marca Beckman, modelo 7300, la cuantificación
de los aminoácidos fue determinada por la relación
de áreas entre una mezcla padrón de aminoácidos
y la muestra, utilizando un integrador Hewlett-Pac-
kard (AOAC, 1995).
2.3. Determinación de la solubilidad
proteica (S)
La solubilidad proteica (S), expresada en porcen-
taje, fue determinada de acuerdo con Saeed y Cher-
yan (1988) de la siguiente forma: soluciones acuo-
sas conteniendo 4% (p/v) de proteína fueron
ajustadas a diferentes valores de pH (variando de
2,0 a 9,0), mediante la utilización de soluciones de
NaOH 1,0 N y HCl 1,0 N. Las soluciones proteicas
fueron mantenidas en agitación durante 30 minutos
y posteriormente, centrifugadas a 2500 rpm durante
30 minutos. El contenido proteico del sobrenadante
fue determinado a través del método de Kjeldahl
(AOAC, 1995), utilizándose el factor de conversión
de 5,46, específico para proteínas de cacahuate
(Rhee et al, 1973; Mcwatters et al., 1976).El perfil de
solubilidad (S) de las proteínas fue determinado en
función del pH, por la ecuación [1]
S 100 [1]
2.4. Actividad Emulsificante (AEM)
La actividad emulsificante (AEM) fue determina-
da según el método de Yasumatsu et al., (1972)
adaptado: muestras de HC (7 g) fueron diluidas en
100 mL de agua destilada y los valores de pH fue-
ron ajustados entre 2,0 y 9,0 (utilizándose solucio-
nes de HCl 1,0 N y NaOH 1,0 N). Estas soluciones
proteicas fueron agitadas durante 10 segundos, uti-
lizándose un mixer manual de la marca Frattina
(Eletro Power) a 15.000 rpm, y posteriormente, adi-
cionadas de 100 mL de aceite de soja comercial y
emulsificadas durante 120 segundos. Las emulsio-
nes fueron centrifugadas a 2000 rpm por 10 minu-
tos. La actividad emulsificante fue calculada a tra-
vés de la ecuación [2]:
AEM 100 [2]
2.5. Estabilidad de la Emulsión en relación
a la temperatura (EECAL)
La estabilidad de la emulsión fue determinada
de acuerdo con el método de Yasumatsu et al.,
(1972) adaptado como sigue: las emulsiones fue-
ron calentadas a 80 °C por 30 minutos, enfriadas
durante 15 minutos en agua corriente y centrifuga-
das a 2 000 rpm por 10 minutos. La estabilidad de la
emulsión fue calculada a través de la ecuación [3]:
EECAL 100 [3]
2.6. Estabilidad de la Emulsión en relación con
el tiempo (EE30M y EE120M)
La estabilidad de las emulsiones fue evaluada
después de 30 y 120 minutos de reposo, los resul-
tados fueron expresados con las siglas EEM30M y
EEM120M, respectivamente. La estabilidad de la
emulsión fue calculada de la siguiente forma:
EEM 
100 [3]
2.7. Actividad Espumante (AES)
La actividad espumante (AES) fue determinada
según el método descrito por Puski (1975). Sus-
pensiones conteniendo 1% (p/v) de proteína fueron
ajustadas a valores de pH entre 2,0 y 9,0 (con
NaOH 1,0 N y HCl 1,0 N). Luego, fueron agitadas
Volumen de la emulsión después de 30 y 120 minutos

Volumen de la emulsión inicial
Volumen final de la emulsión

Volumen inicial de la emulsión
Volumen final de la emulsión

Volumen inicial de la emulsión
Proteína del sobrenadante (g)

Proteína total (g)

con un mixer manual de la marca Frattina (Eletro
Power) a 10000 rpm durante 60 segundos a tem-
peratura de 25 °C. La actividad espumante fue de-
terminada según la ecuación [5] propuesta por Ha-
que y Kito (1983):
AES 
100 [5]
2.8. Estabilidad de la Espuma en relación
al tiempo (EES30M y EES120M)
Fueron utilizados los métodos propuestos por
Puski (1975), siguiendo el mismo procedimiento
utilizado para determinar la actividad espumante,
con mediciones después de 30 y 120 minutos de
reposo a temperatura ambiente (25 °C). Los valo-
res fueron determinados utilizando la ecuación [6],
según Haque y Kito (1983):
EES 

100 [5]
2.9. Análisis Estadístico
El experimento fue conducido de manera com-
pletamente aleatoria, con cinco repeticiones, utili-
zando el programa «STATISTICA 6.0» (1998), con
aplicación de análisis de varianza y Prueba de Tu-
key, con nivel de significancia 5% (p 0,05), y apli-
cación de Análisis de Regresión Múltiple.
3. RESULTADOS Y DISCUSIÓN
3.1. Composición en aminoácidos
y composición proteica de la harina
de cacahuate
La fracción proteica de la harina de cacahuate
(HC) fue de 48,3 g/100g, la composición de amino-
ácidos se muestra en la Tabla 1. Como se puede
observar, 36,47% de esta fracción esta constituida
por aminoácidos ácidos siendo los ácidos aspártico
(13,59%) y ácido glutámico (22,88%), los que se
encuentran en mayores proporciones, sumando
36% de los aminoácidos totales. Los aminoácidos
con características hidrofóbicas representan
21,34% del total. Neucere (1972), destacan como
aminoácidos limitantes del cacahuate a la cisteína,
lisina, treonina, isoleucina y metionina. Conkerton y
Ory (1976), mencionan como limitantes a los ami-
noácidos metionina y cisteína.
3.2. Solubilidad de las proteínas de la harina
de cacahuate (HC)
Se determinó en pruebas preliminares, que el pI
de las proteínas de la HC se encuentra a pH 4,0. El
Volumen de la espuma después de 30 y 120 minutos

Volumen inicial de la espuma
 volumen de la espuma

Volumen inicial 1
Volumen total después de la agitación 

Volumen inicial 1
alto contenido de aminoácidos ácidos (ácido aspár-
tico y glutámico) observado en la composición de
aminoácidos de la HC, influye en el bajo valor del pI
de la proteína. Según Rhee et al.(1973), el valor de
pH óptimo para la precipitación de proteínas de ca-
cahuate, se encuentra a pH 4,0 0,25. Diferentes
autores obtuvieron resultados similares con proteí-
nas de cacahuate, observando una región isoeléc-
trica entre los valores de pH de 3,0 y 5,0. (Ayres et
al., 1974, McWatters y Cherry, 1977; McWatters,
1979).
La harina de cacahuate presentó valores meno-
res de solubilidad entre los valores de pH 3,0 y 5,0,
los cuales coinciden con la región donde se en-
cuentra el punto isoeléctrico de las proteínas. La
mayor solubilidad fue observada a pH ácido, siendo
de 70,50% a pH 2,0. A pH 9,0, las proteínas pre-
sentaron un 63,50% de solubilidad, (Figura 1). Re-
sultados semejantes fueron observados por Hutton
y Campbell, 1977.
266 GRASAS Y ACEITES, 58 (3), JULIO-SEPTIEMBRE, 264-269, 2007, ISSN: 0017-3495
J. C. FERREYRA, E. M. KUSKOSKI, M. T. BORDIGNON LUIZ, D. BARRERA ARELLANO Y R. FETT
Tabla 1
Composición en aminoácidos de la harina
de cacahuate (HC).
Aminoácidos mg/100g mg/100g
de HDC de proteína*
Arginina - Arg 7,006 (0,004) 14,506
Ácido aspártico -Asp 6,564 (0,008) 13,591
Glinina – Gly 3,391 (0,004) 7,021
Isoleucina - Ile 1,937 (0,007) 4,009
Leucina - Leu 3,709 (0,004) 7,680
Ácido glutámico - Glu 11,049 (0,008) 22,877
Lisina – Lys 1,335 (0,005) 2,765
Cisteína - Cys 0,607 (0,007) 1,257
Metionina - Met 0,326 (0,005) 0,675
Fenilalanina -Phe 2,843 (0,007) 5,887
Tirosina - Tyr 1,663 (0,005) 3,442
Treonina - Thr 1,490 (0,008) 3,085
Triptofano - Trp 0,541 (0,009) 1,121
Prolina - Pro 2,455 (0,007) 5,083
Valina - Val 2,212 (0,004) 4,579
Histidina - His 1,233 (0,005) 2,554
Serina - Ser 2,556 (0,008) 5,291
Factor de conversión del nitrógeno de las proteínas 5,46 (Rhee et al,
1973); McWatters et al., 1976).
pH
S%
23456789
25
35
45
55
65
75
Figura 1
Curva de solubilidad proteica (%S) de la harina de cacahuate.

3.3. Propiedades emulsificantes
Las propiedades emulsificantes de las proteínas
de la HC son fuertemente afectadas por el pH (Fi-
gura 2), los menores porcentajes actividad fueron
observados en la región isoeléctrica. La baja solu-
bilidad de algunas proteínas en esta región puede
disminuir la capacidad emulsificante, pues estas
adoptan una estructura compacta que impide el
desdoblamiento y absorción en la interfase, lo que
no es deseable en una emulsión. Resultados simi-
lares fueron reportados por McWatters y Holmes
(1979), quienes también observaron los menores
valores de las propiedades emulsificantes en la re-
gión isoeléctrica, o sea, en el pI (pH 4,0), para
muestras de proteínas de cacahuate. Estas propie-
dades emulsificantes mejoran en la medida que se
alejan de la región isoeléctrica, lo que puede ser
atribuido a un incremento en la carga eléctrica que
aumenta la solubilidad proteica.
De acuerdo con otros autores (Hutton y Camp-
bell, 1977; Kinsella, 1976; Singh, 2001), las propie-
dades emulsificantes están relacionadas con la so-
lubilidad de las proteínas en agua, que a su vez,
contribuye para la disminución de la tensión interfa-
cial entre los compuestos hidrofóbicos e hidrofíli-
cos, existiendo una mayor disposición de las molé-
culas para actuar en la interfase.
El comportamiento de la estabilidad de la emul-
sión en relación con el tiempo y con el aumento de
la temperatura presentó resultados diferentes. Con
respecto a la estabilidad de la emulsión (EEM) en
relación al tiempo (30 y 120 minutos), se presenta-
ron los valores más bajos en el pI (4,0); la estabili-
dad de la emulsión en relación a la temperatura
(80 °C) fue más baja en toda la región isoeléctrica,
extendiéndose hasta el pH 6,0 sin diferencias signi-
ficativas entre sí (Figura 2).
Las proteínas de la HC muestran una alta esta-
bilidad de la emulsión (EEM) en relación a la varia-
ción de temperatura, esto puede ser observado en
la Figura 2 donde las curvas de actividad emulsifi-
cante y estabilidad de las emulsiones en relación a
la temperatura son muy similares, mostrando valo-
res diferentes a pH 6,0, indicando que la actividad
emulsificante de estas proteínas es afetada por la
acción del calor (80 °C.)
Las curvas de EEM30M y EEM120M son para-
lelas, indicando una correlación entre el tiempo
transcurrido y la estabilidad de la emulsión, siendo
prácticamente iguales a pH 9,0, presentando en es-
te pH el valor más alto para la estabilidad de la
emulsión. Fueron encontradas correlaciones positi-
vas (estadísticamente significativas) entre las pro-
piedades emulsificantes y la solubilidad proteica,
habiendo también correlaciones positivas de las
propiedades emulsificantes entre sí. La correlación
de las propiedades emulsificantes con la solubili-
dad proteica se explicaría porque al pI las propie-
dades emulsificantes son mínimas (Kinsella, 1976),
pues estas propiedades disminuyem con la reduc-
ción de la solubilidad proteica, que es menor en el
pI. De todas formas, existen controversias frente a
esta correlación, pues algunos autores (Aoki et al.,
1981; Aminigo y Ogundipe, 2003) afirman que la
misma no debería existir.
Debido a la composición y estructura de las di-
versas proteínas, algunas veces los datos experi-
mentales generan conflictos cuando se trata de co-
rrelacionar las propiedades emulsificantes con la
solubilidad proteica, ya que algunas proteínas pre-
sentan óptimas propiedades en su punto isoeléctri-
co, como es el caso de la gelatina y de la clara de
huevo. Otras, en cambio, operan mejor como emul-
sificantes en valores de pH distantes del pI, como
las proteínas de soja, caseína, proteínas de suero
de leche, suero de albúmina bovina y proteínas
miofibrilares (Ornellas,et al., 2001; 2003).
3.4. Propiedades Espumantes
La actividad espumante de la harina de caca-
huate (Figura 3), tiene los mejores resultados en
valores de pH extremos, siendo máxima (550%) a
pH ácido (2,0). Cuando la estabilidad de la espuma
GRASAS Y ACEITES, 58 (3), JULIO-SEPTIEMBRE, 264-269, 2007, ISSN: 0017-3495 267
PROPIEDADES EMULSIFICANTES Y ESPUMANTES DE LAS PROTEÍNAS DE HARINA DE CACAHUATE…
AEM
EECAL
EEM30M
EEM120M
pH
23456789
%
0
20
40
60
80
100
120
Figura 2
Curvas de las propiedades emulsificantes de la harina de
cacahuate. AEM (actividad emulsificante); EECAL (estabilidad
de la emulsión a 80 °C), a EEM30M y a EEM120M (estabilidad
de la emulsión con relación al tiempo de 30 y 120 minutos
respectivamente), (n 5).
AES
EES30M
EES120M
pH
23456789
%
-50
50
250
350
450
550
650
150
Figura 3
Curvas de las propiedades espumantes de las proteínas
de la harina de cacahuate. AES (actividad espumante)
EES30M y EES120M (estabilidad de la espuma
en relación al tiempo de 30 y 120 minutos
respectivamente).

a este pH fue evaluada, se observó una estabilidad
de 50%. Este hecho está de acuerdo con lo expre-
sado por Fennema (1996), que observa que a va-
lores de pH distantes del pI, ocurre una gran for-
mación de espuma, pero con baja estabilidad, y
que a valores de pH próximos al pI se favorece la
interacción proteína - proteína y la consecuente ab-
sorción en la interfase.
La estabilidad de la espuma (30 y 120 minutos)
no presentó cambios en toda la escala de pH y
mostró valores muy bajos. McWatters y Cherry
1977 obtuvieron resultados similares. Fue encon-
trada una correlación estadísticamente significativa
entre la solubilidad proteica y la actividad espu-
mante, existente también para la EES120M, siendo
no significativa para la EES30M. Las propiedades
espumantes presentaron altas correlaciones signi-
ficativas entre sí.
4. CONCLUSIÓN
Las propiedades emulsificantes de las proteínas
de la harina de cacahuate están directamente co-
rrelacionadas con la solubilidad y el pH. Las pro-
piedades emulsificantes fueron menores en la re-
gión isoeléctrica, asi como la estabilidad de la
emulsión. La proteína de la HC presentó alta esta-
bilidad al calor. La actividad espumante es más al-
ta a valores de pH extremos. La estabilidad de la
espuma (30 y 120 minutos) presento variaciones
poco pronunciadas en los diferentes valores de pH.
Fueron observadas correlaciones significativas en
las propiedades emulsificantes entre sí y espuman-
tes entre sí, correlación no observada entre propie-
dades emulsificantes y espumantes.
BIBLIOGRAFÍA
Anton M, Gandemer G. 1997.Composition, Solubility and
Emulsifying properties los granules and plasma of
egg yolk. J. Food Sci., 62, 484-487.
Aminigo ER, Ogundipe H. 2003. Effect of hest treatment
on functional characteristics of peanut (Arachis hypo-
geae) meal. J. Food Sci Techn. 40, 205-208.
AOAC, Association of Official Agricultural Chemists.
1995. Official Methods of Analysis of the AOAC.15
th
ed. Washington, DC.
Aoki H, Taneyama O, Orimo N, Kitagawa I. 1981. Effect of
Lipophilization of Soy Protein on its Emulsion Stabili-
zing Properties. J. Food Sci., 46, 1192-1195.
Ayres JL, Branscomb LL, Rogers GM. 1974. Processing
of Edible Peanut Flour and Grits.J Am Oil Chem Soc,
51, 133-136.
Campos Lasca DH. 2001. Cacahuate (Arachis hypogaea
L.). CATI Cultura del Cacahuate. UFRGS, Universida-
de Federal de Rio Grande del Sul, 2001. Disponível
em: <http://www.ufrgs.br/icta/agronom/legum/caca-
huate.html>. Acesso em: 28 set. 2001
Conkerton EJ, Ory RL. 1976. Peanut Proteins as Food
Supplements: A compositional Study of Selected Vir-
ginia and Spanish Peanuts. J Am Oil Chem Soc.
53,754-756.
Duarte AJ, Carreira RL, Junqueiro RG, Coelho JV, Sil-
vestre J. 1998. Propiedades emulsificantes y solubili-
dad de la caseína bovina y de seus hidrolisados tríp-
ticos: Efeito del pH y del tiempo de hidrólise. Rev.
Bras. Ciênc. Tecnol. Alim., 18, 295-302.
Fennema OR. 1996. Food Chemistry.New York, USA. Ed
Marcel Deckker, Inc New York 3∞Editions, cap. 6,
321-429.
Gross NR, Guzmán CA. 1995. Chemical composition of
aboriginal peanut (Arachis hypogaea) seeds from Pe-
ru. J. Agric. Food Chem. 43,102-105.
Haque Z, Kito M. 1983.Lipofilization of as1-casein. 2. Con-
formational and functional effects. J. Agric. Food
Chem., 31, 1231-1237.
Hutton CW, Campbell AM. 1977. Functional properties of
a soy concentrate and a soy isolate in simple
systems. J. Food Scienc., 42, 454-56.
Kinsella JE. 1976. Functional Properties of proteins in fo-
ods: a Suvey. CRC Crit. Rev. Food. Sci. Nutr., 7, 219-
280.
Kinsella JE. 1981.Functional properties in foods, possible
relationships between structure and function in foams.
Food Chem.,7, 273-288.
McClementes D. 1999. Journal of Food emulsions. Prin-
ciples, Practice and Techniques. Boca Raton, Flórida:
Press: LLC, 378p.
McWatters HK, Cherry JP, Holmes MR. 1976.Influence of
Suspension Medium and pH on Functional and Pro-
tein Properties of Defatted Peanut Meal. J. Agric. Fo-
od Chem. 24, 517-523.
McWatters KH, Cherry JP. 1977. Emulsification, Foaming
and Protein Solubility Properties of Deffated Soybe-
an, Peanut, Field Pea and Pecan Flours. J. Food Sci.
42, 1444-1447.
McWatters KH, Holmes MR. 1979. Salt Concentration,
pH, and Flour Concentration Effects on Nitrogen So-
lubility and Emulsifying Properties of Peanut Flour. J.
Food Sci. 44, 765-769.
Neucere NJ. 1972. Effect of Heat on Peanut Protein. I. So-
lubility Properties and Immunochemical-Electropho-
retic Modifications. J. Agric. Food Chem. 20, 252-255.
Ornellas CB, Silva JG, Silvestre MPC. 2001. Efeito do pH
sobre as propiedades emulsionantes de la globina
bovina. Rev. Bras. Ciênc. Tecnol. Alim. 21, 51-56.
Ornellas CB, Junqueira RG, Silvestre MPC. 2003. Efeito
da hidrólise e pH sobre as propiedades funcionales
do plasma bovino. Rev. Bras. Ciênc. Tecnol. Alim. 23,
16-22.
PROSEA. Arachis hypogaea L. CD-ROM on line, 11 nov.
1997. Disponível em: <http://www.bib.wau.nl/pros-
rom/arachis.html> Acesso em: 22 set. 2001.
Puski G. 1975.Modification of functional properties of soy
proteins by proteolytic enzime treatment. Cereal
Chem., 54, 655-664.
Rhee KC, Carter CM, Mattil F. 1973. Effects of Processing
pH on de Properties of Peanut Protein Isolates and
Oil. Cereal Chem. 50, 395-404.
Saeed M, Cheryan M. 1988. Sunflower protein concen-
trates and isolates low in polyphenols and phytate. J.
Food Sci., 53, 1127-1143.
Silva JB, Bora OS, Neto VQ. 1997. Caracterización de
propiedades funcionales del isolado protéico de se-
mentes de algaroba (Prosopis juliflora (sw) D.C.) mo-
dificado por acetilación. Rev. Bras. Ciênc. Tecnol.
Alim., 17, 263-269.
Singh U. 2001. Functional properties of grain legume
flours. J. Food Sci Technol. 38:3, 191-199.
Solórzano Lemos JL, Costa de Melo M, Chaves Cabral L.
1997. Estudo da solubilidade das proteínas de extra-
tos hidrossolúveis de soja em pó Rev. Bras. Ciênc.
Tecnol. Alim. 17, 337-340.
268 GRASAS Y ACEITES, 58 (3), JULIO-SEPTIEMBRE, 264-269, 2007, ISSN: 0017-3495
J. C. FERREYRA, E. M. KUSKOSKI, M. T. BORDIGNON LUIZ, D. BARRERA ARELLANO Y R. FETT

Turgeoni S, Gauthier SF, Paquin P. 1992. Emulsifing pro-
perty of whey peptide fractions as a function of pH
and ionic streght. J. Food Sci.57, 601-604.
Yasumatsu K, Sawada K, Moritaka S, Misaki M, Toda J,
Wada T, Ishii K. 1972. Whipping and emulsifying pro-
perties of soybean products. Agric. Biol.Chem.36,
719-727.
Ven Der Van C, Gruppen H, Bont DBA, Voragen AGJ.
2001. Emulsion Properties of casein and whey protein
hydrolysates and the relation with other hydrolysate
characteristics. J. Agric. Food Chem., 49, 5005-5012.
Recibido: 27/12/05
Aceptado: 3/4/07
GRASAS Y ACEITES, 58 (3), JULIO-SEPTIEMBRE, 264-269, 2007, ISSN: 0017-3495 269
PROPIEDADES EMULSIFICANTES Y ESPUMANTES DE LAS PROTEÍNAS DE HARINA DE CACAHUATE…